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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Algodão. |
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Data corrente: |
14/03/2023 |
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Data da última atualização: |
14/03/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
WOIAND, H. M. G.; IKEDA, F. S.; PRADO, R.; SILVA, A. de J.; CANEZIN, A. C. O.; SANCHEZ, F. B.; CAVALIERI, S. D. |
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Afiliação: |
HELEN MAILA GABE WOIAND, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO; FERNANDA SATIE IKEDA, CPAMT; RAFAEL PRADO, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO; ALEIXA DE JESUS SILVA, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO; ANA CLÁUDIA OLIVEIRA CANEZIN, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO; FERNANDO BRENTEL SANCHEZ, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO; SIDNEI DOUGLAS CAVALIERI, CNPA. |
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Título: |
Monitoramento de resistência de capim-amargoso a herbicidas no estado de Mato Grosso. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DA CIÊNCIA DAS PLANTAS DANINHAS, 32., 2022, Rio Verde. Plantas daninhas e suas interações nos sistemas de produção agrícola: anais. Londrina: SBCPD; Rio Verde, GO: Universidade de Rio Verde, 2022. p. 464. |
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ISBN: |
978-65-997142-7-6 |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Editores técnicos: Guilherme Braga Pereira Braz, Naiara Guerra. |
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Conteúdo: |
O capim-amargoso vem se disseminando amplamente no estado de Mato Grosso e, considerando-se os problemas com resistência da espécie a herbicidas no sul do Brasil, neste trabalho objetivou-se identificar possíveis biótipos de capim-amargoso com resistência a herbicidas em Mato Grosso. As coletas ocorreram na região Centro-Sul (2), Norte (90), Sudeste (9) e Sudoeste (7). Os ensaios foram conduzidos em casa de vegetação com delineamento inteiramente casualizado e 8 repetições. Para cada biótipo foram avaliados os herbicidas clethodim (108 g ha-1 + 0,5% v/v óleo mineral, C), fenoxaprop (110 g ha-1, F), glyphosate (1440 g e.a. ha-1, G) e haloxyfop (54 g ha-1 + 0,5% v/v óleo mineral, H) e uma testemunha sem herbicidas. Avaliou-se o controle (%) aos 28 dias após a aplicação, classificando-se os biótipo com níveis de resistência: suscetível (> 50% das plantas com controle > 85%), intermediária (> 50% das plantas com controle >= 60% e <= 85%) ou resistente (> 50% das plantas com controle < 60%). Em seguida, os biótipos foram mapeados segundo a sua classificação no programa QGis. Na região Centro-Sul os dois biótipos foram suscetíveis a todos os herbicidas, enquanto na região Norte, 62 biótipos foram suscetíveis a todos os herbicidas, 6 foram resistentes ao H, 3 foram intermediários ao G, 3 foram intermediários ao glyphosate e resistentes ao haloxyfop e 16 foram resistentes ao glyphosate. Na região Sudeste apenas um biótipo foi resistente ao glyphosate e, na região Sudoeste, 5 biótipos foram resistentes ao glyphosate e 2 foram suscetíveis a todos os herbicidas. Na região Norte, Sudeste e Sudoeste, 31%, 11% e 71% dos biótipos, respectivamente, apresentam potencial de resistência a algum herbicida, enquanto na região Centro Sul isso não se obseva. MenosO capim-amargoso vem se disseminando amplamente no estado de Mato Grosso e, considerando-se os problemas com resistência da espécie a herbicidas no sul do Brasil, neste trabalho objetivou-se identificar possíveis biótipos de capim-amargoso com resistência a herbicidas em Mato Grosso. As coletas ocorreram na região Centro-Sul (2), Norte (90), Sudeste (9) e Sudoeste (7). Os ensaios foram conduzidos em casa de vegetação com delineamento inteiramente casualizado e 8 repetições. Para cada biótipo foram avaliados os herbicidas clethodim (108 g ha-1 + 0,5% v/v óleo mineral, C), fenoxaprop (110 g ha-1, F), glyphosate (1440 g e.a. ha-1, G) e haloxyfop (54 g ha-1 + 0,5% v/v óleo mineral, H) e uma testemunha sem herbicidas. Avaliou-se o controle (%) aos 28 dias após a aplicação, classificando-se os biótipo com níveis de resistência: suscetível (> 50% das plantas com controle > 85%), intermediária (> 50% das plantas com controle >= 60% e <= 85%) ou resistente (> 50% das plantas com controle < 60%). Em seguida, os biótipos foram mapeados segundo a sua classificação no programa QGis. Na região Centro-Sul os dois biótipos foram suscetíveis a todos os herbicidas, enquanto na região Norte, 62 biótipos foram suscetíveis a todos os herbicidas, 6 foram resistentes ao H, 3 foram intermediários ao G, 3 foram intermediários ao glyphosate e resistentes ao haloxyfop e 16 foram resistentes ao glyphosate. Na região Sudeste apenas um biótipo foi resistente ao glyphosate e, na região Sudoeste, 5 biótipo... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Digitaria insularis; Inibidor de ACCase. |
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Thesagro: |
Capim; Herbicida; Resistência. |
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Thesaurus Nal: |
Glyphosate. |
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Categoria do assunto: |
F Plantas e Produtos de Origem Vegetal |
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Marc: |
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520 $aO capim-amargoso vem se disseminando amplamente no estado de Mato Grosso e, considerando-se os problemas com resistência da espécie a herbicidas no sul do Brasil, neste trabalho objetivou-se identificar possíveis biótipos de capim-amargoso com resistência a herbicidas em Mato Grosso. As coletas ocorreram na região Centro-Sul (2), Norte (90), Sudeste (9) e Sudoeste (7). Os ensaios foram conduzidos em casa de vegetação com delineamento inteiramente casualizado e 8 repetições. Para cada biótipo foram avaliados os herbicidas clethodim (108 g ha-1 + 0,5% v/v óleo mineral, C), fenoxaprop (110 g ha-1, F), glyphosate (1440 g e.a. ha-1, G) e haloxyfop (54 g ha-1 + 0,5% v/v óleo mineral, H) e uma testemunha sem herbicidas. Avaliou-se o controle (%) aos 28 dias após a aplicação, classificando-se os biótipo com níveis de resistência: suscetível (> 50% das plantas com controle > 85%), intermediária (> 50% das plantas com controle >= 60% e <= 85%) ou resistente (> 50% das plantas com controle < 60%). Em seguida, os biótipos foram mapeados segundo a sua classificação no programa QGis. Na região Centro-Sul os dois biótipos foram suscetíveis a todos os herbicidas, enquanto na região Norte, 62 biótipos foram suscetíveis a todos os herbicidas, 6 foram resistentes ao H, 3 foram intermediários ao G, 3 foram intermediários ao glyphosate e resistentes ao haloxyfop e 16 foram resistentes ao glyphosate. Na região Sudeste apenas um biótipo foi resistente ao glyphosate e, na região Sudoeste, 5 biótipos foram resistentes ao glyphosate e 2 foram suscetíveis a todos os herbicidas. Na região Norte, Sudeste e Sudoeste, 31%, 11% e 71% dos biótipos, respectivamente, apresentam potencial de resistência a algum herbicida, enquanto na região Centro Sul isso não se obseva.
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Registro original: |
Embrapa Algodão (CNPA) |
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Cutter |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
26/11/2009 |
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Data da última atualização: |
15/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
NESHICH, I. A. P.; MORAES, F. R. de; SALIM, J. A.; MAZONI, I.; MANCINI, A.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. |
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Afiliação: |
IZABELLA AGOSTINHO PENA NESHICH, Estagiária/CNPTIA; FABIO ROGERIO DE MORAES, Bolsista/CNPTIA; JOSÉ AUGUSTO SALIM, Estagiário/CNPTIA; IVAN MAZONI, CNPTIA; ADAUTO LUIZ MANCINI, CNPTIA; JOSE GILBERTO JARDINE, CNPTIA; GORAN NESHICH, CNPTIA. |
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Título: |
Surface hydrophobicity index (SHI): insight into the mechanisms of protein-protein associations. |
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Ano de publicação: |
2009 |
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Fonte/Imprenta: |
In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB, 2009. |
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Páginas: |
Não paginado. |
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Idioma: |
Inglês |
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Notas: |
X-Meeting 2009 |
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Conteúdo: |
It is widely accepted that hydrophobic interaction (HI), the effective attraction between nonpolar (sub)molecular groups in water, play a central role in protein folding leading to stability of protein structures. In addition, the HI is also supposed to be related with formation of protein complexes, where molecular association involves entropy loss of the subunits and entropy gain of solvent. Janin and coworkers have estimated such (unfavorable) entropic cost at 20-30 kcal/mol and suggested that the burial, upon complexation, of exposed hydrophobic surface area is the main force for oligomerization (because it increases water entropy). This conclusion is supported by analyses first done by Argos and colleagues, which revealed that interface region of monomers has also been found to be more hydrophobic than the rest of solvent-exposed surface. Interested on properties, in particular into the hydropobicity, of protein surface in complexes and their isolated subunits, we decided to introduce a parameter, derived from the known scales (such as Kyte-Doollittle, Eisenberg and Engelman), normalizing aminoacid Hydropathy by their effective accessible surface area: the Aminoacid Normalized Hydrophobicity Index (ANHI). The accessible surface area per residue is calculated using SurfV program. In addition, we created a new parameter reported in a "per chain? fashion: Surface Hydrophobicity Index (SHI). SHI describes the cumulative surface Hydrophobicity for a selected chain in two flavors: isolated chain and chain in complex with another chain. SHI is calculated as the sum of all normalized ANHI of Hydrophobic (HB) residues (i.e. the aminoacids with positive values of Kyte-Doollittle hydropathy scale) divided by the sum of ANHI of all Hydrophilic (HL) residues of a PDB chain (SHI = ΣANHIHB/ΣANHIHL). Thus, low SHI values are indicators of the hydrophilic protein surfaces while high SHI values indicate more hydrophobic protein surfaces. Applying our method to the PDB containing only protein chains we could test Argos? (and ours) hypothesis. We found that 96.7% of oligomeric proteins in PDB have their SHI value in isolation higher (more hydrophobic) than in complex. This data suggests that protein association (for the data mart we examined) is effectively driven by hydrophobic effect where more hydrophobic portions at surface are buried upon complexes formation. In addition, another hypothesis has been proposed: monomer SHI values should be lower (more hydrophilic) than the SHI values of complex subunits alone. We hypothesized that, if oligomerization is driven by hydrophobic patches at surface, the establishment of monomers as "monomers? during evolution is related to the minimization of such patches on their surfaces. Our corresponding datamart shows that on average the SHI value for monomeric proteins with structure deciphered by X ray, is 0.28, against 0.37 for complex subunits alone. These results are important to help understand fully about protein complexes formation and consolidation of oligomers during evolution. We also believe that some other, yet to be defined features, can be deduced through SHI analysis, reinforcing how useful this index is to protein studies. MenosIt is widely accepted that hydrophobic interaction (HI), the effective attraction between nonpolar (sub)molecular groups in water, play a central role in protein folding leading to stability of protein structures. In addition, the HI is also supposed to be related with formation of protein complexes, where molecular association involves entropy loss of the subunits and entropy gain of solvent. Janin and coworkers have estimated such (unfavorable) entropic cost at 20-30 kcal/mol and suggested that the burial, upon complexation, of exposed hydrophobic surface area is the main force for oligomerization (because it increases water entropy). This conclusion is supported by analyses first done by Argos and colleagues, which revealed that interface region of monomers has also been found to be more hydrophobic than the rest of solvent-exposed surface. Interested on properties, in particular into the hydropobicity, of protein surface in complexes and their isolated subunits, we decided to introduce a parameter, derived from the known scales (such as Kyte-Doollittle, Eisenberg and Engelman), normalizing aminoacid Hydropathy by their effective accessible surface area: the Aminoacid Normalized Hydrophobicity Index (ANHI). The accessible surface area per residue is calculated using SurfV program. In addition, we created a new parameter reported in a "per chain? fashion: Surface Hydrophobicity Index (SHI). SHI describes the cumulative surface Hydrophobicity for a selected chain in two fla... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Bioinformática; Hidrofobicidade; Índice de hidrofobicidade superficial (SHI); Mecanismos de associação entre proteínas; Protein. |
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Thesagro: |
Proteína. |
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Thesaurus NAL: |
Bioinformatics. |
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Categoria do assunto: |
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Marc: |
LEADER 04236nam a2200289 a 4500
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260 $aIn: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB$c2009
300 $aNão paginado.
500 $aX-Meeting 2009
520 $aIt is widely accepted that hydrophobic interaction (HI), the effective attraction between nonpolar (sub)molecular groups in water, play a central role in protein folding leading to stability of protein structures. In addition, the HI is also supposed to be related with formation of protein complexes, where molecular association involves entropy loss of the subunits and entropy gain of solvent. Janin and coworkers have estimated such (unfavorable) entropic cost at 20-30 kcal/mol and suggested that the burial, upon complexation, of exposed hydrophobic surface area is the main force for oligomerization (because it increases water entropy). This conclusion is supported by analyses first done by Argos and colleagues, which revealed that interface region of monomers has also been found to be more hydrophobic than the rest of solvent-exposed surface. Interested on properties, in particular into the hydropobicity, of protein surface in complexes and their isolated subunits, we decided to introduce a parameter, derived from the known scales (such as Kyte-Doollittle, Eisenberg and Engelman), normalizing aminoacid Hydropathy by their effective accessible surface area: the Aminoacid Normalized Hydrophobicity Index (ANHI). The accessible surface area per residue is calculated using SurfV program. In addition, we created a new parameter reported in a "per chain? fashion: Surface Hydrophobicity Index (SHI). SHI describes the cumulative surface Hydrophobicity for a selected chain in two flavors: isolated chain and chain in complex with another chain. SHI is calculated as the sum of all normalized ANHI of Hydrophobic (HB) residues (i.e. the aminoacids with positive values of Kyte-Doollittle hydropathy scale) divided by the sum of ANHI of all Hydrophilic (HL) residues of a PDB chain (SHI = ΣANHIHB/ΣANHIHL). Thus, low SHI values are indicators of the hydrophilic protein surfaces while high SHI values indicate more hydrophobic protein surfaces. Applying our method to the PDB containing only protein chains we could test Argos? (and ours) hypothesis. We found that 96.7% of oligomeric proteins in PDB have their SHI value in isolation higher (more hydrophobic) than in complex. This data suggests that protein association (for the data mart we examined) is effectively driven by hydrophobic effect where more hydrophobic portions at surface are buried upon complexes formation. In addition, another hypothesis has been proposed: monomer SHI values should be lower (more hydrophilic) than the SHI values of complex subunits alone. We hypothesized that, if oligomerization is driven by hydrophobic patches at surface, the establishment of monomers as "monomers? during evolution is related to the minimization of such patches on their surfaces. Our corresponding datamart shows that on average the SHI value for monomeric proteins with structure deciphered by X ray, is 0.28, against 0.37 for complex subunits alone. These results are important to help understand fully about protein complexes formation and consolidation of oligomers during evolution. We also believe that some other, yet to be defined features, can be deduced through SHI analysis, reinforcing how useful this index is to protein studies.
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